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ArcA-P se lie par un domaine terminal à l'ADN et fonctionne comme régulateur de transcription [29]. 17 - Son coefficient Km pour l'oxygène est 0,38 μM, contre 2,9 μM dans le cas du cytochrome o. 18 - La structure de la protéine est constituée de plusieurs modules articulés entre eux et repliés chacun de façon plus ou moins autonome (comme s'il y avait un chapelet de plusieurs protéines différentes plus petites). 44 BIODÉGRADATIONS ET MÉTABOLISMES ADP ATP ArcB 1 P P P H 292 D 576 H 717 PAS 778 taux faible de O2 chute du potentiel redox état métabolique défavorable P ArcA D 54 se lie à l'ADN Le système ArcB/ArcA du colibacille ArcB est une sorte de capteur qui transmet son signal en agissant comme kinase sur lui-même, puis sur ArcA.

En se fondant sur les données spectroscopiques, il a été prouvé que des changements de conformation ont lieu au cours du cycle, chaque transition étant couplée à une éjection de protons dans un seul sens [26]. Un seul serait émis lors de la réduction de O vers R, deux au cours de la transition de P à F, et un dernier de F à O. Pendant que fonctionne cette subtile mécanique, chaque molécule d'O2 atteint le noyau Fe/Cu par un chenal qu'on croît avoir identifié dans la structure, tandis que les molécules d'eau s'échappent à l'opposé par un autre chenal.

C Fe n H+ CuA n H+ côté extérieur e– Fe II Fe CuB membrane QH2 I e– II n H+ Cytochrome c oxydase côté cytoplasmique Fe Fe CuB I n H+ Quinol oxydase Les deux types d'oxydases terminales Les sigles tels aa3 et bo, font référence à la nature des deux hèmes de la sousunité I. C'est là que se font la réduction de l'oxygène et la translocation de protons. Ces hèmes sont de type A, O, B ou D selon les cas. Comme on pouvait s'y attendre, la structure des unités I et II ancrées à la membrane a été fortement conservée dans l'évolution.

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